Identification of NanE as the Thioesterase for Polyether Chain Release in Nanchangmycin Biosynthesis

نویسندگان
چکیده

برای دانلود باید عضویت طلایی داشته باشید

برای دانلود متن کامل این مقاله و بیش از 32 میلیون مقاله دیگر ابتدا ثبت نام کنید

اگر عضو سایت هستید لطفا وارد حساب کاربری خود شوید

منابع مشابه

Mechanism of thioesterase-catalyzed chain release in the biosynthesis of the polyether antibiotic nanchangmycin.

The polyketide backbone of the polyether ionophore antibiotic nanchangmycin (1) is assembled by a modular polyketide synthase in Streptomyces nanchangensis NS3226. The ACP-bound polyketide is thought to undergo a cascade of oxidative cyclizations to generate the characteristic polyether. Deletion of the glycosyl transferase gene nanG5 resulted in accumulation of the corresponding nanchangmycin ...

متن کامل

study of cohesive devices in the textbook of english for the students of apsychology by rastegarpour

this study investigates the cohesive devices used in the textbook of english for the students of psychology. the research questions and hypotheses in the present study are based on what frequency and distribution of grammatical and lexical cohesive devices are. then, to answer the questions all grammatical and lexical cohesive devices in reading comprehension passages from 6 units of 21units th...

the test for adverse selection in life insurance market: the case of mellat insurance company

انتخاب نامساعد یکی از مشکلات اساسی در صنعت بیمه است. که ابتدا در سال 1960، توسط روتشیلد واستیگلیتز مورد بحث ومطالعه قرار گرفت ازآن موقع تاکنون بسیاری از پژوهشگران مدل های مختلفی را برای تجزیه و تحلیل تقاضا برای صنعت بیمه عمر که تماما ناشی از عدم قطعیت در این صنعت میباشد انجام داده اند .وهدف از آن پیدا کردن شرایطی است که تحت آن شرایط انتخاب یا کنار گذاشتن یک بیمه گزار به نفع و یا زیان شرکت بیمه ...

15 صفحه اول

Identification of a hotdog fold thioesterase involved in the biosynthesis of menaquinone in Escherichia coli.

Escherichia coli is used as a model organism for elucidation of menaquinone biosynthesis, for which a hydrolytic step from 1,4-dihydroxy-2-naphthoyl-coenzyme A (DHNA-CoA) to 1,4-dihydroxy-2-naphthoate is still unaccounted for. Recently, a hotdog fold thioesterase has been shown to catalyze this conversion in phylloquinone biosynthesis, suggesting that its closest homolog, YbgC in Escherichia co...

متن کامل

ذخیره در منابع من


  با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید

ژورنال

عنوان ژورنال: Chemistry & Biology

سال: 2006

ISSN: 1074-5521

DOI: 10.1016/j.chembiol.2006.07.006